단백질 분자에서 동종 또는 이종(異種)의 기본구성단위가 두 개 이상 화합되어 있는 구조. 전형적인 예는 혈적소 분자이며 , 사슬이라는 두 가지 폴리펩티드 사슬이 접혀져서 (2차, 3차구조) 각기 일정한 구조를 유지하고 그것들이 두 개씩 모인 것이 합해 네 개가 특정한 배치로 회합(4차구조)하여 혈적소 1분자를 형성하고 있다.

 이들의 상대적인 배치는 산소의 결합에 따라 달라진다는 것이 X선회절에 의해 확인되었고 그 밖에 근육단백질 · 효소단백질에서도 4차구조가 그 활성 발현에 관련되고 있는 예는 많다.

단백질 농도, pH, 이온 세기의 변화, 변성제 및 금속의 유무 등에 따라 펩티드 사슬의 절단을 동반하지 않고 기본구성단위의 해리 회합을 생성하고 또 생리적 조건 하에서도 각 단백질에 특이적인 물질에 의해 해리 회합이 일어나므로 4차구조가 생체 내에서 단백질의 기능 조절(근육운동, 대사조절)에 큰 구실을 하고 있는 것으로 보인다.

돌연변이에 따라 결함이 생긴 기본구성단위 사이에 상보적 수복이 일어나고 있음도 보고되었다.