여러 개의 아미노산들이 펩티드 결합으로 연결되어 만들어진 분자량이 큰 복잡한 분자이다. 여러 개의 펩티드 결합이 붙어 있는 것을 폴리펩티드 결합이라고 하는데, 단백질도 이 폴리펩티드 결합의 일종이다. 일반적으로는 분자량이 작으면 폴리펩티드라고 하고, 분자량이 크면 단백질이라고 한다. 단백질은 생물체의 몸의 구성하는 대표적인 분자이며, 생체 내 여러 가지 효소나 호르몬 등의 작용에 관여하기 때문에 체내 반응이나 에너지 대사에 매우 중요한 유기물이다.

생물체를 구성하는 고분자 유기화합물(高分子有機化合物). 생체의 생명 현상에서 「첫째가는 물질( ; =primary)」로 보아 이 그리스말이 단백질(protein)의 어원이 되었다. 1893년 G. J. 몰더가 처음으로 protein이라 명명했다. 지방 · 탄수화물에 비해 한층 복잡한 화합물이다. 지방 · 탄수화물은 주로 에너지원(源)으로서 중요한 영양소이지만 단백질은 동물체의 조직을 만드는 중요 성분이다. 세포 원형질의 중요한 성분은 탄소 · 수소 · 산소 이외에 질소 및 유황을 함유하는 화합물 인 단백질이다. 생체 구성 단위로서, 또 대사물질로서 가장 중요한 역할을 담당하고 있는 단백질의 원소 조성은 다음과 같다.

단백질은 가수분해로 20~25종의 d-아미노산을 생성하고 이 아미노산이 축합(縮合)된 고분자 화합물이다. 이들 단백질 중 펩신은 중요한 단백질 가수분해효소이며 인슐린은 중요한 호르몬이다.

〔단백질의 분류〕 단백질 분류법에는 몇 가지가 있으나 만족할 만한 분류법은 없다. 그러나 일반적으로 사용되고 있는 방법은 그 조성(組成)에 기초를 둔 것으로서 단순(單純)단백질 · 복합(複合)단백질 · 유도(誘導)단백질의 세 가지로 크게 나눈다.

(1) 단순단백질

① 알부민(albumin)은 물에 용해되며, 가열에 의해 응고하는 단백질이다. 붉은 염류용액 · 묽은 산 · 묽은 알칼리에 용해된다. 단백알부민 · 혈청알부민 · 락트알부민 · 류코신 등이 이에 속한다.

② 글로불린(globulin)은 물에 녹지 않으며 열에 의해 응고하고 묽은 염류용액에 용해된다. 염류농도가 증가하면 알부민보다 먼저 침전한다. 염류로는 소금 NaCl · 황산마그네슘 MgSO₄ · 황산암모늄 (NH₄)₂ SO₄ 등이 사용된다.

③ 글루텔린(glutelin)은 중성 용매에 녹지 않으며 묽은 산 · 묽은 알칼리에 용해된다. 글루테닌 · 오리제닌 등이 이에 속한다.

④ 프롤라민(prolamin)은 70~80%의 알코올에는 용해되나 물 · 순알코올에는 녹지 않는다. 글리아딘 · 제인 · 호르데인 등이 있다.

⑤ 알부미노이드(albuminoid)는 경단백질(硬蛋白質)이라고도 하며 동물의 뼈 · 모발 · 피부 등 외부의 보호조직 증에 함유되어 있고 중성 용액에 녹지 않는다.

⑥ 히스톤(histon)은 염기성 단백질로서 물에 용해되고 묽은 암모니아수에 녹지 않으며 가열에 의해 응고하고 응고한 것은 묽은 산에 용해된다. 예를 들면 헤모글로빈의 단백질글로빈 · 흉선(胸腺) 히스톤 등이 있다.

⑦ 프로타민(prota- mine)은 비교적 소분자의 단백질로서 일종의 폴리펩티드이다. 물에 용해되며 가열에 의해 응고하지 않고 강염기성으로서 강산과 염을 생성한다. 가수분해에 의해 다량의 아르기닌을 생성한다. 살민 · 클루페인 등이 이에 속한다.

(2) 복합단백질 : 다른 화합물과 결합한 단백질이다.

① 핵단백질(nucleopro-tein)은 단백질과 핵산(核酸)의 결합물로서 동물의 선조직 · 식물의 배종(胚種) 중에 다량 함유되어 있다.

② 당단백질(糖蛋白質 : glycoprotein)은 헥소오스 · 헥소사민 · 헥설폰산 등 탄수화물과 결합된 단백질이며 뮤신(mucin ; 唾液) 외에 점액단백질 등이 이에 속한다.

③ 인단백질(phosphoprotein)은 핵산 · 레시틴 및 그 밖의 인산화합물과 단백질의 결합물로서 카세인 · 비텔린 등이 이에 속한다.

④ 색소단백질(chromoprotein)은 각종 색소와 결합한 단백질로서 금속을 함유하고 있다.

⑤ 리포단백질(lipoprotein)은 지방과 결합한 단백질로서 세포핵 혈액증 · 난황 · 유즙(乳汁) · 혈청에서 볼 수 있다

(3) 유도단백질은 천연단백질에 화학시약의 작용 또는 물리적 처리에 의해 분자 내에 변화를 일으키는 단백질로서 이러한 변화를 단백질의 변성(變性)이라고 한다.

〔단백질의 화학적 구조〕 단백질은 다수의 아미노산으로 되어 있지만 단백질 분자 중에서는 유리(遊離)된다. 아미노기가 극히 소량밖에 검출되지 않으므로 독일의 화학자 E. 피셔는 아미노산 상호간의 결합은 산아미드 결합으로 되어 있으며, 이것을 펩티드(peptide) 결합이라고 했다. 아미노산은 펩티드 결합에 의해 폴리펩티드(polypeptide)를 이룬다. 아미노산의 카르복시기는 다음 아미노산의 아미노기와의 사이에 한 분자의 물이 이탈하면서 연결되는데, 그 결합을 「펩티드 결합」이라 부른다. 이 결합으로 아미노산의 사슬, 즉 아미노산 잔기의 사슬이 형성된다. 아미노기가 노출되어 있는 사슬의 한쪽 끝을 폴리펩티드의 아미노 또는 N-말단이라 하며, 카르복시기가 노출된 다른 끝을 카르복시 또는 C-말단 이라고 한다.

〔단백질의 영양〕 단백질은 중요한 영양소이다. 그 이유는 인체에서 물을 제외한 대부분의 조직을 구성하고 있고 모든 세포에 절대 필요한 성분이기 때문이다. 즉 조직단백질을 조성하고, 혹은 단백질에 의해 조성되는 세포 속에 기능을 부여하기 위해 필요한 각종 아미노산이 적당한 배합을 가지고 인체 내에 공급되어야 한다. 이 목적을 달성하기 위해 인간이나 동물이 반드시 섭취해야 하는 것은 아미노산이다. 아미노산 증에는 음식물에서 취하지 않아도 체내에서 다른 화합물에 의해 생성되는 것도 있다. 인체의 필수 아미노산은 리신 · 트레오닌 · 류신 · 메티오닌 · 발린 · 이소류신 · 트립토판 ·페닐알라닌이 있는데 그 중 하나라도 결핍되면 성장에 장애가 오며, 이 아미노산을 적당량 배합하여 투여할 때에는 다른 아미노산이 전혀 결핍되어도 무관함이 실험적으로 고찰되었다. 그러므로 식품단백질 중 양질의 단백질은 각종 필수 아미노산을 충분히 함유하는 단백질이다. 각 단백질을 혼합하면 단독인 경우에 비해 현저한 영양가를 나타낸다. 일반적으로 곡류 단백질에는 우유 · 콩 · 고기 혹은 난(卵)단백질을 보충하면 영양가를 높일 수 있다. 식품 중의 아미노산 측정 방법으로는 미생물의 증식도(增殖度)를 측정하는 방법, 즉 클로마토그래프법이 최근에 널리 이용되고 있다.

〔단백질 소요량〕 성장에 따라 단백질의 소요량이 많아짐은 당연한 일이며 1~20세까지의 발육왕성기에는 전 칼로리의 14%를 단백질에서 취하게 된다. 특별한 생리적 요구가 있을 때, 즉 임신부 · 수유부 또는 영양불량 · 병후 회복기에는 정상시보다 많은 단백질이 요구된다. 수술 후에는 특히 메티오닌 · 류신의 요 중 배설이 감소되는데, 이것으로 보아 수술 후에는 다량의 단백질이 요구되고 있음을 알 수 있다. 동물성 식품은 식물성 식품보다 우수하며, 특히 우유는 가장 좋은 단백질원으로서 성장이 왕성한 시기에 많이 먹으면 좋다. 하루 섭취 단백질 중 적어도 30% 이상은 동물성 단백질을 필요로 한다.